Разделы презентаций


Многофункциональные биомолекулы

Содержание

Мультифункціональні біомолекулиМолекули, що змінюють хімічні властивості під зовнішнім фізичним впливомМолекули, що використовуються для надання нових властивостей іншим системам

Слайды и текст этой презентации

Слайд 1МУЛЬТИФУНКЦІОНАЛЬНІ БІОМОЛЕКУЛИ

МУЛЬТИФУНКЦІОНАЛЬНІ БІОМОЛЕКУЛИ

Слайд 2

Мультифункціональні біомолекули
Молекули, що змінюють хімічні властивості під зовнішнім фізичним впливом
Молекули,

що використовуються для надання нових властивостей іншим системам


Мультифункціональні біомолекулиМолекули, що змінюють хімічні властивості під зовнішнім фізичним впливомМолекули, що використовуються для надання нових властивостей іншим

Слайд 3Фотохімічна активація ферментативних реакцій

I. Willner, B. Basnar, B. Willner,

FEBS Journal 2007, 274, 302
Генерування фотострумів шляхом фотохімічно-індукованої активапції ензиматичних

каскадів наночастинками CdS.

(A) Фотохімічна активація окиснення лактату, що перебігає за участю цитохрому с у присутності LDH.
(B) Фотохімічна активація відновлення нітрату, що перебігає за участю цитохрому с у присутності NR.
(C) Фотоструми, генеровані в біокаталітичних каскадах за різних концентрацій субстрату (лактат/нітрат).

LDH - лактат дегідрогеназа
NR - нітрат редуктаза

Фотохімічна активація ферментативних реакцій I. Willner, B. Basnar, B. Willner, FEBS Journal 2007, 274, 302Генерування фотострумів шляхом

Слайд 4P. K. Agarwal, C. Schultz, A. Kalivretenos, B. Ghosh, S.

E. Broedel, Jr.J. Phys. Chem. Lett. 2012, 3, 1142
Схема з’єднання

азобензенового містку і ензиму

Ліпаза В Candida antarctica

Зміна активності фермента під дією світла

P. K. Agarwal, C. Schultz, A. Kalivretenos, B. Ghosh, S. E. Broedel, Jr.J. Phys. Chem. Lett. 2012,

Слайд 5Активність фермента у фотоактивованому стані (при освітленні) і незмінному стані

(в темноті).
Активація ферменту досягається одночасним освітленням ферменту з азобензеновим містком

УФ і блакитним світлом.

Активність модифікованого фермента вимірювали в суміші 1 μг ферменту,
50 нмоль п-нітрофенілбутирату (PNPB) (250 μM) в 50 мМ Tris-Cl, pH 8.0.

Зміна активності фермента під дією світла

Активність фермента у фотоактивованому стані (при освітленні) і незмінному стані (в темноті).Активація ферменту досягається одночасним освітленням ферменту

Слайд 6Фотопереключення іонотропного рецептору глутамату

P. Gorostiza, M. Volgraf, R. Numano, S.

Szobota, D. Trauner, E. Y. Isacoff, PNAS, 2007, 104, 10865

Фотопереключення іонотропного рецептору глутаматуP. Gorostiza, M. Volgraf, R. Numano, S. Szobota, D. Trauner, E. Y. Isacoff, PNAS,

Слайд 7Шляхи зєднання MAG-1 до iGluR6-L439C:
(a) перехід в транс-конформацію при освітленні

світлом з довжиною хвилі 500 нм
б) заповнення сайту звязування MAG-1

з використанням високої концентрації глутамату

LBD = сайт звязування ліганду (ligand binding site)

Фотопереключення іонотропного рецептору глутамату

P. Gorostiza, M. Volgraf, R. Numano, S. Szobota, D. Trauner, E. Y. Isacoff, PNAS, 2007, 104, 10865

Шляхи зєднання MAG-1 до iGluR6-L439C:(a) перехід в транс-конформацію при освітленні світлом з довжиною хвилі 500 нмб) заповнення

Слайд 8Фотоактивний протеїн

J. Bredenbeck, J. Helbing, A. Sieg, T. Schrader, W.

Zinth, C. Renner, R. Behrendt,
L. Moroder, J. Wachtveitl, P. Hamm

PNAS, 2003, 100, 6452.

Спектри поглинання пептиду.

Зміна поглинання цис-транс- конформерів в ІЧ-діапазоні у випадку певних часів затримки між освітленням і реєстрацією спектру


Різниця спектрів поглинання в стаціонарному стані

Інтенсивності спектрів поглинання і різниці спектрів нормовані для порівняння


Фотоактивний протеїнJ. Bredenbeck, J. Helbing, A. Sieg, T. Schrader, W. Zinth, C. Renner, R. Behrendt,L. Moroder, J.

Слайд 9Фотоактивний протеїн

J. Bredenbeck, J. Helbing, A. Sieg, T. Schrader, W.

Zinth, C. Renner, R. Behrendt,
L. Moroder, J. Wachtveitl, P. Hamm

PNAS, 2003, 100, 6452.
Фотоактивний протеїнJ. Bredenbeck, J. Helbing, A. Sieg, T. Schrader, W. Zinth, C. Renner, R. Behrendt,L. Moroder, J.

Слайд 10
Y. Zhang, F.Lu, K.G. Yager, D. van der Lelie, O.

Gang,
Nature Nanotechnology, 2013, DOI: 10.1038/NNANO.2013.209
Зборка систем різних наночастинок за

допомогою ДНК

f – кількість ДНК на поверхні

STV – стрептавідін
(протеїн, що має високу спорідненість до біотину);
NHSS - N-гідроксисульфосукцинімід;
EDC, 1-етил-3-(3-диметиламінопропіл)карбодіїмід.

Спосіб функціоналізації наночастинок за допомогою ДНК

Y. Zhang, F.Lu, K.G. Yager, D. van der Lelie, O. Gang, Nature Nanotechnology, 2013, DOI: 10.1038/NNANO.2013.209Зборка систем

Слайд 11Зборка систем різних наночастинок за допомогою ДНК
Формування асоціатів через взаємодію

імобілізованих ДНК напряму або через місткову ДНК
Число у позначенні –

кількість азотвмісних основ
Зборка систем різних наночастинок за допомогою ДНКФормування асоціатів через взаємодію імобілізованих ДНК напряму або через місткову ДНКЧисло

Слайд 12
Зборка систем різних наночастинок за допомогою ДНК
Наночастинки, модифіковані
біотінільованою ДНК

PC

– нанокуби Pd ;
PO – октаедри Pd;
PD – додекаедри Pd.
Наночастинки

Pd,
f = 20 ± 5

Наночастинки
Fe2O3,
f = 4 ± 2

Наночастинки
CdSe/ZnS (Q5 та Q6),
CdTe/ZnS (Q7)
f = 30 ± 10

Наночастинки Au з плазмонним резонансом,
f = 50 ± 10

Спектри флуоресценції

Спектри поглинання

Вихідні наночастинки

Зборка систем різних наночастинок за допомогою ДНКНаночастинки, модифіковані біотінільованою ДНКPC – нанокуби Pd ;PO – октаедри Pd;PD

Слайд 13Малокутове розсіювання рентгенівських променів (SAXS).
Наявність максимумів є ознакою утворення впорядкованої

структури. Шляхом симуляції спектру можна встановити тип кристалічної супер-гратки
Зборка систем

різних наночастинок за допомогою ДНК

Метод дослідження

Наночастинки Pd/Au

Залежність відстані між частинками
від їх форми

Малокутове розсіювання рентгенівських променів (SAXS).Наявність максимумів є ознакою утворення впорядкованої структури. Шляхом симуляції спектру можна встановити тип

Слайд 14Зборка систем різних наночастинок за допомогою ДНК
Агрегати наночастинок Fe2O3.
Фіт –

слабко-впорякована гранецентрована гратка, позначена як “Фаза F”

Перетворення Фази-F на бінарну

фазу Fe2O3-Au (Фаза-D) при додаванні наночастинок Au до агрегатів наночастинок Fe2O3.

Самозбірка супер-структур на основі різних наночастинок

Серія S(q) для систем, в яких довжина ДНК зменшується від 145 до 30 нм.
Коротші фрагменти ДНК сприяють утворенню більшої кількості фази D (Nј
45 (FeO_Au15_15) і 30 (FeO_Au0_15)), а довші ведуть до утворення суміші фаз (Nј145 (FeO_Au65_65) і 70(FeO_Au35_35)).

Зборка систем різних наночастинок за допомогою ДНКАгрегати наночастинок Fe2O3.Фіт – слабко-впорякована гранецентрована гратка, позначена як “Фаза F”Перетворення

Слайд 15Залежність швидкості процесу перетворення Фази-F на Фазу-D від довжини ДНК.


Зборка систем різних наночастинок за допомогою ДНК

Залежність швидкості процесу перетворення Фази-F на Фазу-D від довжини ДНК. Зборка систем різних наночастинок за допомогою ДНК

Слайд 16Візуалізація виділення Са2+ за допомогою зеленого флуоресцентного протеїну
Q. Chen, J.

Cichon, W. Wang, L. Qiu, S.-J. R. Lee, N. R.

Campbell, N. DeStefino,
M. J. Goard, Z. Fu, R. Yasuda, L. L. Looger, B. R. Arenkiel, W.-B. Gan, G. Feng
Neuron 2012, 76, 297


Комунікація нейронів супроводжується виділенням або поглинанням кальцію.
За допомогою модифікованого зеленого флуоресцентного протеїну, що чутливий до кальцію, можна візуалізувати активність неронів в режимі реального часу.

Візуалізація виділення Са2+ за допомогою зеленого флуоресцентного протеїнуQ. Chen, J. Cichon, W. Wang, L. Qiu, S.-J. R.

Обратная связь

Если не удалось найти и скачать доклад-презентацию, Вы можете заказать его на нашем сайте. Мы постараемся найти нужный Вам материал и отправим по электронной почте. Не стесняйтесь обращаться к нам, если у вас возникли вопросы или пожелания:

Email: Нажмите что бы посмотреть 

Что такое TheSlide.ru?

Это сайт презентации, докладов, проектов в PowerPoint. Здесь удобно  хранить и делиться своими презентациями с другими пользователями.


Для правообладателей

Яндекс.Метрика